Choroba Alzheimera to problem nadmiernej reaktywności układu immunologicznego, protein tau, amyloidu beta.

To wiemy, dzięki raportom publikowanym w latach 2024-2026. Były one przełomowe, gdyż zmieniły postrzeganie choroby. To, że choroba Alzheimera to “przeciążony aktywnością” układ immunologiczny, zbudowało istotną rewolucję. Jednak do dzisiaj nie wiemy jak to się dzieje. Przyszedł czas by to wytłumaczyć, tak uważają naukowcy z University of California w najnowszym raporcie poświęconym temu problemowi.

https://www.zespoldowna.info/jezeli-choroba-alzheimera-to-stan-zapalny-to-jak-go-leczyc.html

Zanim jednak przejdziemy do wytłumaczenia tej teorii, odpowiadam na te pytania, które dostawałem wcześniej. To że pojawia się nowa teoria mówiąca o deregulacji układu odpornościowego, typologia ZD, nie oznacza że rezygnujemy z wpływu genu APP na ilość amyloidu beta w mózgu osób dotkniętych tą chorobą przy trisomii 21. Ja bym powiedział, to się wpisuje w ten obraz, gdyż dzisiaj APP  i amyloid beta są bezwzględnie połączone z odpornością.

Wracamy do raportu. Jakie wnioski płyną z tych informacji:

1.Wciąż mamy do czynienia z problemem immunologicznym i proteina tau oraz amyloidem beta.

2.Nowa teoria unifikuje dotychczasowe wątki i określa rolę poszczególnych elementów.

3.W ten sposób: “Peptydy beta-amyloidu to lepkie fragmenty większego białka, które zlepiają się, tworząc blaszki miażdżycowe w mózgach osób z chorobą Alzheimera. Uważa się, że blaszki te mogą pojawić się około 20 lat przed wystąpieniem objawów.” Jest to zgodne z tym co mamy w ZD, gdyż blaszki pojawiają się już u płodów, a ich dynamiczny rozwój następuje po czasie rozwoju.

4. Jednakże:”…niektóre badania wskazują, że splątki tau, czyli skupiska nieprawidłowo złożonych białek tau, które tworzą się wewnątrz chorych neuronów, są lepszym wskaźnikiem stanu poznawczego w chorobie Alzheimera niż blaszki beta-amyloidu.”

5.Uwaga: o chorobie Alzheimera mówimy wtedy, gdy występują oba elementy: proteina tau oraz amyloid beta.

6.Naukowcy zatem od kilku lat dyskutują co jest ważniejsze i co odgrywa bardziej istotną rolę, skupiając się na tym odpowiadają: „Nasze badania pokazują, że beta-amyloid i białko tau konkurują o te same miejsca wiązania na mikrotubulach i że [beta-amyloid] może uniemożliwić prawidłowe funkcjonowanie białka tau”

7.Wnioski naukowców:

“Jeśli peptydy beta-amyloidu wypierają białko tau z jego miejsc wiązania, jak sugerują te badania nad białkami, może to wyjaśniać, w jaki sposób białko tau może tworzyć splątki, a mikrotubule destabilizować się, zaburzając podstawowe funkcje neuronów i ostatecznie prowadząc do śmierci komórek.

…Kluczową różnicą jest tutaj uznanie, że białko tau nie inicjuje patologii samo z siebie, ale staje się problematyczne po wyparciu przez [beta-amyloid]” …

Sugerują również, że to przemieszczenie białka tau, prowadzące do wadliwych mikrotubul, może być głównym źródłem toksyczności dla komórek mózgowych – a nie akumulacja blaszek beta-amyloidu ani splątków tau (choć przyczyniają się one do problemów komórek).”

8.Co to może oznaczać? Po pierwsze ilość amyloidu beta jest istotna tytułem ich negatywnej działalności blokującej proteinę tau i destabilizującej mikrotubule. Zatem obniżenie liczby amyloidu jest terapią potencjalnie skuteczną…ale nie wystarczającą samodzielnie. Po drugie stabilizowanie mikrotubul jest krytyczne, stąd dodanie do terapii litu, który to robi daje istotny efekt pozytywny.Po trzecie choć w tej teorii krytyczne są proteiny tau, które wyparte przez amyloid beta, destabilizują mikrotubule, to leczyć je można stabilizując właśnie amyloid beta i mikrotubule.

To jest bardzo nowatorskie podejście w obszarze krytycznym, które do tej pory nie miało takiej swojej interpretacji. Teraz już ma.